A Shaanxi BLOOM Tech Co., Ltd. az apelin-13 cas 217082-58-1 egyik legtapasztaltabb gyártója és szállítója Kínában. Üdvözöljük az ömlesztett, kiváló minőségű apelin-13 cas 217082-58-1 nagykereskedelmi értékesítésén, amelyet gyárunkból értékesítünk. Jó szolgáltatás és elfogadható ár érhető el.
Apelin-13, molekulaképlet C69H111N23O16S, CAS 217082-58-1. A G-fehérjéhez kapcsolt receptor angiotenzin II protein J (APJ) endogén ligandumaként egy 13 aminosavból álló peptidszekvencia, amely a központi és perifériás idegrendszerben jelen van. Egyedülálló szerkezete és tulajdonságai az élő szervezetekben számos fontos élettani és kórtani funkcióval ruházzák fel. Szerkezetileg az Apeli-13 peptidszekvenciája lehetővé teszi, hogy szorosan kötődjön az APJ receptorokhoz, ezáltal aktiválja a G-fehérjéhez kapcsolt receptorokat. Ennek az aktiváló hatásnak a fő mutatója az EC50 érték, amely a maximális hatás felének eléréséhez szükséges koncentráció. Az Apeli-13 EC50 értéke 0,37 nM, ami az APJ receptorokhoz való erős kötődési képességét jelzi.
|
Testreszabott palackkupakok és dugók:
|
|
Apelin-13 COA
 |
||
| Elemzési bizonyítvány | ||
| Összetett név | Apelin-13 | |
| Fokozat | Gyógyszerészeti minőségű | |
| CAS-szám | 217082-58-1 | |
| Mennyiség | 37g | |
| Csomagolási szabvány | PE táska+Al fóliatasak | |
| Gyártó | Shaanxi BLOOM TECH Co., Ltd | |
| számú tétel | 202512090051 | |
| MFG | 2025. december 9 | |
| EXP | 2028. december 8 | |
| Szerkezet |
|
|
| Tétel | Vállalati szabvány | Elemzés eredménye |
| Megjelenés | Fehér vagy csaknem fehér por | Megegyezett |
| Víztartalom | 5,0% vagy annál kisebb | 0.72% |
| Szárítási veszteség | 1,0% vagy annál kisebb | 0.33% |
| Nehézfémek | Pb Kisebb vagy egyenlő, mint 0,5 ppm | N.D. |
| As Kisebb vagy egyenlő, mint 0,5 ppm | N.D. | |
| Hg Kisebb vagy egyenlő, mint 0,5 ppm | N.D. | |
| Cd Kisebb vagy egyenlő, mint 0,5 ppm | N.D. | |
| Tisztaság (HPLC) | 99,0% vagy nagyobb | 99.90% |
| Egyetlen szennyeződés | <0.8% | 0.24% |
| Teljes mikrobaszám | 750 cfu/g vagy annál kisebb | 95 |
| E. Coli | 2 MPN/g vagy annál kisebb | N.D. |
| Salmonella | N.D. | N.D. |
| Etanol (GC szerint) | 5000 ppm vagy annál kisebb | 612 ppm |
| Tárolás | Zárt, sötét és száraz helyen -20 fok alatt tárolandó | |
|
|
||
|
|
||
|
Kémiai képlet |
C69H111N23O16S |
|
Pontos mise |
1550 |
|
Molekulatömeg |
1551 |
|
m/z |
1550 (100.0%), 1551 (74.6%), 1552 (27.4%), 1551 (7.8%), 1553 (6.6%), 1552 (6.3%), 1552 (4.5%), 1553 (3.4%), 1552 (3.3%), 1553 (2.5%), 1553 (2.2%), 1551 (1.3%), 1554 (1.2%) |
|
Elemelemzés |
C, 53.44; H, 7.21; N, 20.77; O, 16.51; S, 2.07 |
Élettani funkcióját tekintve az Apeli-13 elsősorban a perifériás és központi idegrendszerre hat, fontos szerepet játszik a szív- és érrendszeri működés, a folyadékháztartás, a magas vérnyomás és az inzulinérzékenység szabályozásában. Az Apeli-13 különösen az értágulat és a vérnyomás csökkentése tekintetében mutatott jelentős hatásokat. Emiatt potenciálisan alkalmazható a szív- és érrendszeri betegségek és a magas vérnyomás kezelésében.
Apelin-13egy 13 aminosavból álló peptidhormon, amely főként különböző fiziológiai és patológiás folyamatok szabályozásában vesz részt a G-fehérjéhez kapcsolt APJ receptorhoz való kötődés révén.
1. Szív- és érrendszer:
-Értágító hatás: értágulatot okozhat azáltal, hogy az erek simaizomsejtjére hat, ezáltal csökkenti az érrendszeri ellenállást, fokozza a véráramlást és csökkenti a vérnyomást.
-Szívvédő hatás: Tanulmányok kimutatták, hogy védő hatást fejt ki a szívre, enyhítheti a szívizom ischaemiás-reperfúziós sérülését, megelőzheti a szívizom fibrózisát, és hozzájárulhat a szívműködés helyreállításához.
2. Anyagcsere szabályozása:
-Glükóz-anyagcsere: Részt vehet a glükóz-anyagcsere szabályozásában, és egyes tanulmányok kimutatták, hogy elősegítheti az inzulinérzékenységet és csökkentheti a vércukorszintet.
-Lipid anyagcsere: befolyásolhatja a lipidanyagcserét, szabályozhatja a zsírszövet fiziológiás működését, és potenciális terápiás értéke lehet az elhízás és a kapcsolódó anyagcsere-betegségek kezelésére.
3. Idegrendszer:
-Idegszabályozás: Kifejezését és működését a központi idegrendszerben alaposan tanulmányozták. Részt vehet olyan idegi funkciókban, mint az étvágyszabályozás, az alvásszabályozás és az érzelmi szabályozás.
-Idegvédelem: Egyes tanulmányok arra utalnakApelin-13védő hatással lehet az idegrendszerre, segít megelőzni a neurodegeneratív betegségek előfordulását és kialakulását.
4. Immunszabályozás:
-Immunszabályozás: Tanulmányok kimutatták, hogy az Apelin-13 több úton is részt vehet a szervezet immunszabályozási folyamatában, beleértve a gyulladásos válaszok intenzitásának szabályozását és a kulcsfontosságú immunsejtek (például makrofágok és limfociták) aktivitásának modulálását. Az immun- és gyulladásos válaszok kiegyensúlyozásával potenciális terápiás hatásai vannak különféle gyulladásos betegségekre, új irányt adva az ilyen betegségek klinikai kezelésében.
5. Tumorbiológia:
-Tumor előfordulása és kialakulása: Egyes in vitro és in vivo vizsgálatok kimutatták, hogy az Apelin-13 fontos szabályozó szerepet játszhat a tumorbiológiában. Expressziós szintje a tumorszövetekben és a perifériás vérben szorosan összefügg a különböző daganatok előfordulásával, progressziójával és távoli metasztázisával. Ennek a specifikus korrelációnak köszönhetően az Apelin-13 potenciális biomarkerré válhat a daganatos célzott kezelésben és a prognózis értékelésében, segítve a tumor diagnózisának és a kezelés hatásának értékelésének pontosságát.
6. Egyéb funkciók:
-Szaporodási szabályozás: részt vehet a reproduktív rendszer működésének szabályozásában, befolyásolhatja a reproduktív hormonok szekrécióját és a reproduktív sejtek működését.
-Csontanyagcsere: Egyes tanulmányok azt sugallják, hogy hatással lehet a csontanyagcserére, részt vesz a csontsejtek proliferációjában és differenciálódásában, és potenciálisan hatással lehet a csontok egészségére.
7. Gyulladásszabályozás:
Szabályozhatja a gyulladásos választ azáltal, hogy befolyásolja a gyulladásos mediátorok felszabadulását és az immunsejtek aktivitását. Ennek terápiás potenciálja lehet gyulladásos betegségek, például rheumatoid arthritis és gyulladásos bélbetegség esetén.
8. Angiogenezis:
Egyes tanulmányok arra utalnak, hogy az Apelin-13 szorosan részt vehet az angiogenezis folyamatának szabályozásában. Elősegítheti a vaszkuláris endothel sejtek proliferációját és irányított migrációját, amelyek a vérerek képződésének alapvető összetevői, valamint hozzájárulhat a sérült erek regenerálódásához és helyreállításához, pozitív szerepet játszik az érrendszeri homeosztázisban és a szövetek helyreállításában.
9. Víz elektrolit egyensúly:
Lehetséges vizelethajtó és vérnyomáscsökkentő hatása, mivel befolyásolja a vesék víz- és elektrolitszabályozó funkcióját, befolyásolja a folyadékháztartást és a vérnyomás szabályozását.
10. Gyógyszerfejlesztés:
Az APJ és a hozzá kapcsolódó receptorok a gyógyszerfejlesztés kutatási központjává váltak, és várhatóan szív- és érrendszeri betegségek, anyagcsere-betegségek, neurológiai betegségek és egyebek kezelésének célpontjává válnak.
Apelin-13egy peptid hormon, és farmakokinetikai tulajdonságai kulcsfontosságúak az in vivo felszívódásának, eloszlásának, metabolizmusának és kiválasztási folyamatainak megértéséhez.
Általában injekcióban vagy orálisan adják be. Orális adagolás esetén a gyomorsav és a gyomor-bélrendszeri enzimek lebonthatják, ami befolyásolja a felszívódási hatékonyságát. Az injekciós beadás megkerülheti a gyomor-bélrendszert, és közvetlenül bejuthat a keringési rendszerbe, ami gyorsabb és teljesebb felszívódást eredményez.
A testen belüli eloszlási jellemzők nem teljesen ismertek. Kis molekulatömege és peptidszerkezete miatt eloszlási tartományát korlátozhatják a szövetek és sejtmembránok, amelyek elsősorban a keringési rendszerben és egyes specifikus szövetekben koncentrálódnak.
A metabolikus útvonalak és metabolitok nem teljesen tisztázottak. Peptidszerű szerkezete miatt a proteázok lebonthatják és metabolizálhatják. A máj lehet az egyik fő metabolikus szerve, de a specifikus anyagcsere-utak és metabolitok további kutatást igényelnek.
A kiürülési út még nem teljesen ismert. Kiürülhet olyan utakon, mint a vesén és az epén keresztül. Kiválasztási kinetikájáról még nincsenek részletes kutatási jelentések.
-Jelenleg korlátozott ismereteink vannak a farmakokinetikai paramétereiről, például a kiürülési sebességről,{1}}felezési időről stb. Ezek a paraméterek kulcsfontosságúak az in vivo gyógyszerkoncentráció meghatározásához és a megfelelő kezelési szintek fenntartásához, és további kísérleti kutatásokra van szükség ezek meghatározásához.
A farmakokinetikát számos tényező befolyásolja, beleértve az egyéni különbségeket, a beadási módokat, a dózisokat és a lehetséges kölcsönhatásokat. Ezek a tényezők befolyásolhatják felszívódásukat, eloszlásukat, anyagcseréjüket és kiválasztási folyamataikat a szervezetben.
Molekuláris szerkezet és összetétel
Aminosav szekvencia és módosítások
Az Apelin-13 13 aminosavból áll, melynek központi szekvenciája a QRPRLSHKGPMPF (egy-betűs kód), amely megfelel a trinukleotid szekvenciának Gln-Arg-Pro-Arg-Leu-Ser-His-Lys-Gly-Pro-Met{14}}Pro-Phe.
C-terminális amidáció: A természetes Apelin-13 C-terminálisa (Phe) általában amid formában (azaz -NH₂) létezik, és ez a módosulás megnöveli az APJ receptorhoz való kötődési stabilitását.
Származékos különbségek: Egyes származékok (mint például a [Pyr1]-Apelin-13) N-terminális piridin-amidációval (Pyr) módosulnak, ami jelentősen javítja a metabolikus stabilitást, miközben megtartja a biológiai aktivitást.
Molekulaképlet és molekulatömeg
Természetes Apelin-13: A molekulaképlet C69H111N23O16S, molekulatömege 1550,83 Da (szabad bázis forma).
Trifluor-acetát (TFA) forma: A trifluor-ecetsav (TFA) molekula kötődésének köszönhetően a molekulatömeg körülbelül 1651,94 Da-ra nő (a TFA részt tartalmazó C79H120N20O19 formában).
[Pyr1]-Apelin-13: A molekulaképlet C₆9H1₀8N22O₁6S, molekulatömege 1533,8 Da, mivel az N-terminális módosítás egy hidrogénatomot redukál.
Másodlagos szerkezeti jellemzők
-Hélix tendencia: Az oldatban az Apelin-13 lokális spirális struktúrákat képezhet, különösen a hidrofób régiókban (például Trp, Phe, Leu stb.), amelyek döntőek az APJ receptorhoz való kötődése szempontjából.
Hidrofób mag: Hidrofób aminosavak, például triptofán (Trp), fenilalanin (Phe) és leucin (Leu) alkotják a magot, stabilizálják a peptidlánc konformációját és részt vesznek a receptorkölcsönhatásban.
Fizikai és kémiai tulajdonságok
Oldhatóság és stabilitás
Oldhatóság:
Natural Apelin-13 is soluble in PBS (pH 7.2) up to approximately 10 mg/mL, and has a higher solubility in DMSO (>155 mg/ml).
[Pyr1]-Az Apelin-13 oldhatósága vízben 1 mg/ml, és oldhatóságát az oldószer (például 0,1% TFA-t tartalmazó acetonitril/víz) beállításával optimalizálni kell.
Stabilitás:
A fagyasztva{0}}szárított por -20 fokon legalább 6 hónapig stabilan tárolható. Feloldás után kerülni kell az ismételt fagyasztást és felengedést.
Stabilitás savas körülmények között (például pH 3,5-4,0) viszonylag magas, és semleges vagy lúgos környezetben hajlamos a lebomlásra.
Sav{0}}bázis tulajdonságai
pI (egyensúlyi pont): Közvetlenül nem közölték, de az aminosav-összetétel alapján a becslések szerint közel semleges (pH 6,5-7,5).
pKa (sav disszociációs állandó): A becsült érték 3,56 ± 0,10, ami azt jelzi, hogy a fiziológiás pH-ban negatív töltést hordoz, ami befolyásolhatja a receptorokkal vagy sejtmembránokkal való kölcsönhatását.
Sűrűség és morfológia
Sűrűség: A becsült érték 1,50 ± 0,1 g/cm³ (természetes Apelin-13), és a származékok módosítások miatt kis eltéréseket mutathatnak.
Morfológia: Általában fehér vagy törtfehér-fehér fagyasztva-szárított por, feloldás után átlátszó oldat.
Kémiai stabilitás és lebomlási útvonalak
Enzimérzékenység
Az apelin-13-at könnyen lebontja a szérum dipeptidil-peptidáz-4 (DPP-4) és a neutrális endopeptidáz (NEP), ami rövid felezési időt (körülbelül néhány percet) eredményez.
A [Pyr1]-Apelin-13 szignifikánsan ellenáll a DPP-4 lebomlásának az N-terminális módosítás révén, meghosszabbítva a felezési idejét a szervezetben.
Oxidáció és aggregáció
A kén-tartalmú aminosavak (például a Met) hajlamosak az oxidációra, ezért sötétben kell őket tárolni, és antioxidánsokkal (például 0,1% BSA-val) kell hozzáadni. Magas koncentrációknál -lapszerkezet képződhet, ami aggregációhoz és csapadékhoz vezethet. A tárolási koncentrációt ellenőrizni kell (1 mg/ml vagy annál kisebb).
A biológiai aktivitás és a kémiai tulajdonságok összefüggései
Receptor kötési specifitás
Az Apelin-13 a G-protein-kapcsolt APJ receptoron keresztül fejti ki hatását. A C--terminális Phe-maradék kulcsfontosságú a receptorkötődéshez, és az N-terminális módosítások (például Pyr) befolyásolhatják a kötődési kinetikát.
Jelút aktiválása
Az APJ receptor aktiválása után a G i/o fehérjén keresztül gátolja az adenilát ciklázt (AC), és egyidejűleg aktiválja a PI3K/Akt és MAPK/ERK útvonalakat, szabályozva a szív- és érrendszeri működést, az anyagcserét és a neuroprotekciót.
Struktúra{0}}Tevékenységi kapcsolat (SAR)
A peptidlánc lerövidítése (például Apelin-12) vagy a kulcsfontosságú aminosavak cseréje (például Phe → Ala) jelentősen csökkenti az aktivitást, jelezve, hogy a teljes szekvencia kulcsfontosságú a funkcionális fenntartáshoz.
GYIK
Valóban az ACE2 az egyetlen lebontó enzim a szervezetben? – A testen kívül a „csillagok” „támogató szerepkörré” válnak a testben
+
-
Az ACE2, amelyet a fő bontó enzimnek tekintenek in vitro (lehasítja a Pro ¹² - Phe ¹3 kötéseket), valójában csak másodlagos pozíciót foglal el in vivo. Bár az ACE2 hatékonyan képes hasítani a Pro ¹² - Phe ¹³ kötést a C- terminuson in vitro és biokémiai analízissel, patkányokon végzett intravénás beadás után végzett in vivo vizsgálatok azt találták, hogy ennek a kötésnek a hasítási termékei csak másodlagos pozíciót foglalnak el; A szervezet valódi fő lebomlási helye a Pro ¹⁰ - Met ¹¹ kötés. Nem gyakori kinyilatkoztatás: Az in vitro enzimatikus hidrolízis kísérletek eredményei nem extrapolálhatók közvetlenül in vivo-ra - jelentős különbségek vannak a plazmában található valós degradációs enzim spektrum és az in vitro modell között.
A szepszises betegek vére különösen mérgező rá? - Enzimvihar betegségben
+
-
A szeptikus sokkos betegekben kiváltott specifikus enzimrendszer felgyorsítja az Apelin-13 lebomlását, nagymértékben csökkentve terápiás hatását. Egy 2021-es tanulmány megállapította, hogy bár az Apelin-13 hatékonyan javíthatja a hemodinamikát egészséges és szeptikus juhokban is, a betegség korai szakaszában kiváltott specifikus enzimrendszerek gyengíthetik az endogén Apelin reaktivitást, és negatívan befolyásolhatják a prognózist humán szepszisben szenvedő betegeknél. Ez azt jelenti, hogy az Apelin-13 stabilitása nemcsak magának a molekulának a kérdése, hanem a gazdaszervezet betegségi állapotától is függ - az egészséges egyének és a kritikus állapotú betegek vér "enzimkörnyezete" teljesen más.
Mi a különbség a D{0}}Apelin-13 és természetes formája stabilitásában? -- Az ugrás "3 óráról" "5 napra"
+
-
Miután a természetes L-Apenlin-13 kiralitását D--típusra fordítottuk, egérszérumban való stabilitása 3 óráról 5 napra nőtt, és aktivitása teljesen megmaradt. A kutatások azt mutatják, hogy az L-Apenlin-13 teljesen lebomlik az egérszérumban 3 órán belül (tömegspektrometriás kimutatási csúcs eltűnik), míg a D-Apelin-13 még 5 nap után is kimutatható. A funkcionális kísérletben a cAMP gátló képességében nem volt statisztikailag szignifikáns különbség a kettő között (mindkettő kb. 25%-os gátlási rátával). Nem gyakori mechanizmus: Az összes aminosav átfordítása után a proteázok olyanok, mint a molekulák, amelyek egy „tükörvilággal” néznek szembe, és teljesen képtelenek felismerni és vágni.
Miért különbözik a degradáció fő harctere in vitro és in vivo között? -- A kémcsőben lévő következtetés nem extrapolálható közvetlenül
+
-
Az ACE2 által in vitro lehasított Pro ¹² - Phe ¹³ kötés csak másodlagos pozíciót foglal el in vivo, míg a valódi fő hely in vivo a Pro ¹⁰ - Met ¹¹ kötés. A kutatások azt találták, hogy bár az ACE2-ről beszámoltak arról, hogy in vitro hasítja a Pro ¹² - Phe ¹3 kötést, ennek a kötésnek a hasítási termékei csak másodlagos pozíciót foglalnak el patkányoknál intravénás beadás után; A szervezet valódi fő lebomlási helye a Pro ¹⁰ - Met ¹¹ kötés. Nem mindennapi felfedezés: Az in vitro enzimatikus hidrolízis kísérletek eredményei nem extrapolálhatók közvetlenül in vivo-ra - jelentős különbségek vannak a plazmában található valós degradációs enzim spektrum és az egyetlen enzimrendszer között in vitro, ami egy könnyen figyelmen kívül hagyható "in vitro in vivo rés" a peptid gyógyszerfejlesztésben.
Népszerű tags: apelin-13 cas 217082-58-1, beszállítók, gyártók, gyár, nagykereskedelem, vétel, ár, ömlesztve, eladó