L - tirozinpor CAS 60-18-4

Az állattenyésztés és a baromfitermelési teljesítmény fejlesztése
A 0,2% L - tirozin hozzáadása a malac -étrendhez 8% -kal növelheti a napi súlygyarapodást, a takarmány -konverziós arányt 6% -kal. Mechanizmusa a növekedési hormonszekréció előmozdításához és a bél fejlődéséhez kapcsolódik.
A vízi állatok fokozott stresszállósága
A 0,1% L - tirozin hozzáadása a dél -amerikai fehér garnélarák táplálékához jelentősen javíthatja alacsony oxigén -toleranciáját, és 12% -kal növelheti az akvakultúra túlélési arányát.
A kedvtelésből tartott ételek funkcionalizálása
A macskák alapvető aminosavaként megakadályozhatja a hiányosság által okozott bőr elváltozásokat. Az L - tirozin hozzáadása az idős kutyák élelmezéséhez javíthatja a kognitív károsodást és javíthatja a térbeli memória képességét.

Kutatási terület: A sejttenyészet és a biokémiai kutatás alapvető reagensei

A szérum fejlesztése - Szabad táptalaj
L - A tirozin a szérum alapvető alkotóeleme a - szabad tápközegek, például a CHO -sejtek és a HEK293 sejtek. A monoklonális antitesttermelésben az L - tirozin kiegészítése 15% -kal növelheti az antitesttermelést, miközben csökkenti a sejtek apoptózisát.
A fehérje szerkezetének és működésének kutatása
A peptid -nitrogéntartalom meghatározásának standardjaként a milon reakció kolorimetrikus kvantitatív elemzéséhez használják. Származékos fluoreszcensen jelölt tirozint (FITC Tyr) széles körben alkalmazzák a fehérje -interakció kutatásában.

Betegségmodell -felépítés
A Parkinson -kóros sejtmodellekben a metabolikus rendellenességekkel kapcsolatos kutatások fontos nyomokat adnak a neurodegeneratív betegségek mechanizmusaira.

1. Enzimatikus módszer:

Az enzimatikus módszer, más néven mikrobiális transzformációs módszer, elsősorban tirozin -fenollázt (TPL, EC 4.1.99.2) használ a mikrobiális sejtekben a fenol, a piruvinsav és az ammónia vagy az ammónia vagy a fenol, l - szerin átalakításához L - Tyrosine -ként. A magasabb enzimaktivitással rendelkező TPL és több kutatási eredmény elsősorban az Erwinia herbicola, a Citrobacter intermedius, a Citrobacter freundii és a termofil baktériumok mikroorganizmusából származik. A Genex Company Lee és Hsiao volt az első, aki a Klebsiella aerogenes szerin -hidroxi -metil -transzferázt és az erwinia herbicola ATCC 21434 tirozin -litázt használt, hogy az L -} tirossal és a szintetizálás reakciójával párhuzamosan összekapcsolja a szintetizálását. L - szerin szubsztrátként 1986 -ban. Adjon hozzá 0,32% fenolt, 0,25 m glikint, 0,5 mm 5 - piridoxális foszfát, 0,056 m 500 ml reakciórendszerben {- merkaptoetanol, 1,7 mm -es Tetrahydrofolate. A pH 7,0 és 37 fok alatt a reakciót 37% -os formaldehiddel indítottuk. 16 óra elteltével 26,3 g/ll - tirozint állítottak elő, és a glicin konverziós aránya elérte a 61,4%-ot. Ennek a folyamatnak a stabilitása azonban rossz, és a glicin erősen gátolja a TPL aktivitását. Figyelembe véve a rossz enzimaktivitást és a reakció folyamatában a stabilitást, a DNS -icserelő technológia használata a TPL stabilitásának javítása érdekében szintén felhívta a figyelmet az utóbbi években. Eugene et al. A Dél -Korea Kribbe -je AS6 mutáns katalitikus aktivitással háromszor növekedett, és az inaktivációs hőmérséklet 11,2 fokkal nőtt a TPL véletlenszerű mutáció szűrésével, a Symbiobacterium TOEBII -ban és a DNS -tól való eloszlatásban. A szekvenálási eredmények azt mutatták, hogy a katalitikus aktív régióban T129I vagy T451A mutációk voltak, és három mutáció, beleértve az A13V, E83K és T407A, nagy segítséget nyújtott a hőstabilitás javításában. És Kim et al. Az E coli BL21 (DE3) kutatócsoportjából a TPL -t továbbfejlesztett katalitikus aktivitással és termikus stabilitással expresszálták, és előkészítették a nyers katalitikus kivonatot. In the 2.5L flow addition reactor system, 2.2 M phenol, 2.4 M sodium pyruvate, 0.4 mM 5-pyridoxal phosphate and 4 M ammonium chloride were added in batches, and nitrogen was filled above the reaction tank to reduce the oxidation of substrate. 130 g/L L-tyrosine could be accumulated after reaction at 40℃for 30 hours, and the highest conversion rate of A fenol elérheti a 94%-ot.

2. mikrobiális fermentáció:

A mikrobiális fermentáció általában a glicerin, a glükóz és más biomassza -szénforrások alapanyagként veszi fel, és a kiváló mikrobiális törzsek fermentációjával felhalmozódik az L - tirozinnal. A korai kutatás gyakran a mesterséges mutagenezist használták a kiválasztáshozL - tirozinporMagas - hozamtörzsek, például L - fenilalanin vagy L - szűrés szűrése, triptofán hibás vagy anti -visszacsatolás gátlási törzsek. A legtöbb mikroorganizmus képessége azonban az aromás aminosavak felhalmozódására nagyon alacsony, és metabolikus útjuk szabályozási mechanizmusa nagyon összetett. A hagyományos mutációs tenyésztési módszerek csak a helyi metabolikus útvonalakra vagy a kulcs enzimekre hathatnak, és nehéz nagy hatással lenni az általános L - tirozin metabolikus áramlására. Az utóbbi években, a metabolikus mérnöki és a fejlett biotechnológia gyors fejlődésével, kutatási hotspotmá vált a mikroorganizmusok metabolikus útjának újratervezéséhez, hogy jobban megvalósítsák az L - tirozin erjedését. Az L - tirozin -metabolikus mérnöki baktériumok elsősorban az Escherichia coli, a Corynebacterium glutamicum, a Brevibacterium flavum és a Bacillus subtilis. Közülük a leginkább megvizsgálták az L - tirozin szintézis útját és szabályozási mechanizmusát az Escherichia coli és a Bacillus glutamicumban, és a legtisztábban magyarázzák.

L - A tirozin bioszintézis útja az aromás aminosav -bioszintézis úthoz tartozik. A szintézis prekurzora, az eritrózis - 4 - foszfát (E4P) és a foszfoenolpiruvát (PEP), a dahp -szintetáz (DS) katalízise alatt kondenzálódik. 3 - dezoxy - d - arabinogepranosyl - 7 - foszfát (DAHP), amely szintén az L -} Tyrosine Biosynthesis út első sebességkorlátozó lépése. Az Escherichia coli -ban a DAHP szintetáz három izoenzimet tartalmaz: arog, AROF és AROH. Expresszióját és aktivitását gátolja és elnyomja az L - fenilalanin, l - tirozin és L-triptofán termékek visszacsatolása. A DAHP-től az elágazó savakból származó 7 lépéses reakció az összes aromás aminosav általános útja. Az elágazó sav az aromás aminosav -szintézis út ágpontja. Az egyik ágút az L-triptofán szintetizálására használják, a másik rész pedig 4-hidroxi-fenil-piruvát (4HPP) -et generál az elágazó savmutáz (CM) és a prephenát-dehidrát (PD) bifunkciós enzim hatása alatt. Ez utóbbi L-tirozint generál az L-glutamáttal való transzamináció révén, a tyra expresszióját és aktivitását szintén gátolta az L-tirozin visszajelzése.

3. Kivonási módszer:

Az extrakciós módszert először a Bracannot találta ki 1820 -ban. Gelatin -bárányból és izom -hidrolátból extrahált glicint és leucint. Ezt követően Bopp et al. Fokozatosan hidrolizált tirozin és szerin a fehérjéből. Az aminosavtermelés legrégebbi folyamata, nevezetesen a fehér anyag hidrolízis extrahálása. A fehérjét enzim, sav vagy találékonyság hidrolizálhatja, és a végtermék aminosav . 6 M sósavat általában 110 fokos hidrolizálásra használnak 12-24 órán keresztül. A felesleges sav eltávolítása után a különféle aminosavak keverékét extraháljuk. Végül az aminosavak relatív tisztaságát oldhatósági különbség vagy ioncserélő gyanta módszerével kaptuk meg.

Az 1930 -as és 1940 -es évekre több mint 20 aminosavat lehet beszerezni az extrakciós módszer alkalmazásával. A leghíresebb aminosavipar a monoszodium -glutamát. Manapság, bár a legtöbb aminosav különféle erőforrásokból kivonható, az erőforrások magas költségei, az alacsony hozam, a környezetszennyezés és más okok miatt nem alkalmas a nagy- skála előállításának folytatására. A szív tirozin előállításához szükséges extrakciós módszer általában a természetes fehérjekorlámpák alapanyagok, hidrolízis, koncentráció, kristályosodás, elpusztulás és más lépések felhasználása a szív tirozin elválasztására és kinyerésére. Mivel azonban az L - tiramin tartalma az extrahált termékben alacsony, az extrakciós módszer hozama valójában alacsony, tehát nem alkalmas nagy - skála előállítására.

4. Kémiai szintézis módszerL - tirozinpor:

Noha a 19. század óta kémiai szintézist alkalmaztak az aminosavak szintetizálására, csak az 1950 -es években használták a kémiai szintézist az aminosavak szintetizálására. Ez a módszer a szerves szintézis és a vegyipar technológiáját használja aminosavak előállításához. A legnagyobb előnye, hogy nem korlátozza az aminosavak sokfélesége. A természetes aminosavak előkészítése mellett nem természetes aminosavakat is előállíthat, beleértve néhány nagyon speciális szerkezetű aminosavat, és nagy léptékben előállítható. A kémiai módszerek azonban hiányosságokkal is rendelkeznek. A fő probléma az, hogy a folyamat viszonylag összetett. Csak a D és L - típusú aminosavak típusa szintetizálható. Csak az optikai felbontás után lehet optikai aktív aminosavakat beszerezni. Eddig sok aminosavat továbbra is kémiai szintézissel állítanak elő, különösen D és L - metionin, amelyeket széles körben használnak a takarmányban. A termelési módszer csak kémiai szintézis, és a termelés körülbelül több százezer tonna/év. Ezenkívül a gyógyszerészeti és ehető glicin nagy - skála előállítási módszere szintén kémiai szintézis L - tirozin.