Tripszin por CAS 9002-07-7

A Shaanxi BLOOM Tech Co., Ltd. a cas 9002-07-7 tripszinpor egyik legtapasztaltabb gyártója és szállítója Kínában. Üdvözöljük a nagykereskedelmi, ömlesztett, kiváló minőségű tripszinpor cas 9002-07-7 eladásában itt, gyárunkból. Jó szolgáltatás és elfogadható ár érhető el.

Tripszin poregyfajta proteáz, EC 3.4.4.4, molekulaképlet C35H47N7O10, CAS 9002-07-7, tehenek, juhok és sertések hasnyálmirigyéből kivont szerin proteáz. Gerinceseknél emésztőenzimként működik. A hasnyálmirigyben a tripszin prekurzora, a tripszinogén szintetizálódik, és a hasnyálmirigy-lé összetevőjeként választódik ki. Az enterokináz vagy tripszin korlátozza, hogy aktivált tripszinné bomljon le, ami egy endopeptidáz, amely képes lehasítani a polipeptidláncokban lévő lizin és arginin karboxil oldalát. Nemcsak emésztőenzimként működik, hanem korlátozza más enzimek, például a kimotripszin, a karboxipeptidáz és a foszfatidilkolin prekurzorainak lebomlását is, ezáltal aktiválja azokat. Ez a legspecifikusabb proteáz, és nélkülözhetetlen eszköz a fehérjék aminosav-elrendeződésének meghatározásában.
A proteázok egy fajtája, amely a tehenek, juhok és sertések hasnyálmirigyéből kivont szerin proteáz, és gerincesekben emésztőenzimként működik. A tripszin prekurzora, a tripszinogén a hasnyálmirigyben szintetizálódik és szekretálódik hasnyálmirigylé-komponensként, és az enterokináz vagy tripszin korlátozása mellett aktív tripszinné bomlik le. Ez egy endopeptidáz, amely képes lehasítani a polipeptidláncokban lévő lizin és arginin karboxil oldalát. Nemcsak emésztőenzimként működik, hanem korlátozza az olyan prekurzorok lebomlását is, mint a kimotripszin, karboxipeptidáz, foszfolipáz, stb. Ez a legspecifikusabb proteáz és nélkülözhetetlen eszköz a fehérje aminosavak elrendezésének meghatározásához.

Tripszin poregy fagyasztva{0}}szárított készítmény, amelyet tehenek, sertések és juhok hasnyálmirigyéből kristályok kivonásával és tisztításával nyernek. Könnyen oldódik vízben, nem oldódik szerves oldószerekben, például kloroformban, etanolban és éterben. 1,8 pH-értéken a rövid ideig tartó forralás szinte nem inaktiválódik; A lúgos oldatban történő hevítés denaturációt és kicsapódást okoz, míg a Ca{5} védő és aktiváló hatású. A tripszin izoelektromos pontja pH 10,1.

 

A szarvasmarha tripszin eredetileg 229 aminosavból állt, 6 pár diszulfid kötést tartalmazott, aminosavszekvenciáját és kristályszerkezetét tisztázták. Az enterokináz aktivitás önkatalízise során a zimogén N-terminális lizin- és izoleucin-maradékai közötti peptidkötés hidrolizálódik, felszabadul a valin-tiantiantiantian-lizin-6-peptid, és aktív tripszin keletkezik. A szarvasmarha-tripszin 223 aminosavból áll, molekulatömege pedig 23800. Az aktív helyen lévő szerin egy esszenciális szerin-proteáz.

 

A sertés tripszin kémiai szerkezete nagyon hasonló a szarvasmarha tripszinéhez. Az aminosavak sorrendjében mindössze 41 aminosav különbözik, de a molekuláris konfiguráció jelentősen eltér. Az S20W ülepedési együttható 2,77S, pI=10.8. A termikus stabilitás stabilabb, mint a szarvasmarha tripszinénél, és a Ca2+ enzimre gyakorolt ​​védő hatása nem olyan jelentős, mint a szarvasmarha és a juh. Nincs központi helye a Ca2+. kelátképzőnek. 6 pár diszulfid kötés van, 1-2 kötés felszakítása nem károsítja az enzimmolekula teljes szerkezetét és megvédi aktivitását. Az enzimaktivitás a szarvasmarhák 72%-ának, a juhok 61%-ának felel meg.

A juh tripszin hasonló a szarvasmarhához és sertéshez, de aktivitása valamivel magasabb, mint a szarvasmarháké és a sertéské.
A tripszin specifikus hatása magában foglalja a lúgos aminosavakból, argininből és lizinből álló karboxilcsoportokból álló peptidkötéseket. Maguk az enzimek könnyen autolitikusak, és a - tripszinből - tripszinné alakulnak, amely tovább bomlik tripszinné, mint enzimek, sőt fragmentumok is. Tevékenységük fokozatosan csökken és elveszik.

 

Amellett, hogy jelen van a gerincesekben, számos élőlényben is megtalálható, például selyemhernyókban, tengeri szekerekben, barnákban és aktinomycetákban. Ezenkívül a proteázok, például a trombin, a fibrinolitikus enzim és a vazopresszin, amelyek a magasabb rendű állatok véralvadásához és gyulladásához kapcsolódnak, kémiai szerkezetüket és specifitásukat tekintve szoros rokonságban állnak a tripszinnel. Feltételezhető, hogy ezek az enzimek egy közös ősenzimből fejlődtek ki. A tripszin és az elasztáz szerkezetében és katalitikus mechanizmusában is szoros rokonságban állnak egymással, de specifitásuk teljesen más.

 

Trypsin is a proteolytic enzyme extracted from the pancreas of cows, sheep, or pigs. According to Chinese drug standards, the potency of each 1mg should not be less than 2500 units calculated based on the dry product. A peptide endonuclease extracted from the pancreas of cows, sheep, and pigs, which breaks only the peptide bonds formed by the carboxyl groups of lysine or arginine. White or beige crystalline powder. Soluble in water, insoluble in ethanol, glycerol, chloroform, and ether. Molecular weight 24000, pI 10.5, The optimal pH value is around 7.8-8.5. PH>9.0 visszafordíthatatlan inaktiválás. A Ca2+stabilizáló hatással van az enzimaktivitásra; Nehézfém-ionok, szerves foszforvegyületek DFP, Természetes tripszin inhibitorok erősen gátolják aktivitását. Klinikailag gyulladáscsökkentő és gyulladáscsökkentő célokra, iparilag bőrgyártásban, nyersselyem-feldolgozásban, élelmiszer-feldolgozásban stb.

Elkészítés módja atripszin por:

Fizikai és kémiai tulajdonságaitripszin por:

A tripszin egy fagyasztva{0}}szárított készítmény, amelyet a szarvasmarhák, sertések és juhok hasnyálmirigyéből kivont és tisztított kristályokból állítanak elő. Vízben könnyen oldódik, kloroformban, etanolban, éterben és más szerves oldószerekben nem oldódik. 1,8 pH-értéken a rövid ideig tartó forralás alig inaktivál; Lúgos oldatban hevítve denaturáció válik ki, a Ca2+védő és aktiváló hatású, a tripszin izoelektromos pontja 10,1 pH.
A szarvasmarha tripszin 229 aminosavból áll, és 6 pár diszulfid kötést tartalmaz. Aminosavsorrendje és kristályszerkezete tisztázódott. Az enterokináz aktív autokatalízise során a zimogén N-terminális lizin- és izoleucin-maradékai közötti peptidkötés hidrolizálódik, és Val - nap - nap - nap - nap - nap - peptidek produkálása aktív - nap. A szarvasmarha-tripszin 223 aminosavból áll, molekulatömege 23800. Az aktív helyen lévő szerin-maradékok nélkülözhetetlenek a szerinek.

A sertés tripszin kémiai szerkezete nagyon hasonló a szarvasmarha tripszinéhez. Az aminosavak szekvenciájában mindössze 41 aminosav különbözik, de a molekuláris konfiguráció nagyon eltérő. Az S20W ülepedési együttható 2,77S, pI=10.8, és a termikus stabilitás stabilabb, mint a szarvasmarha-tripsziné. A Ca2+enzimre gyakorolt ​​védő hatása nem olyan nyilvánvaló, mint a szarvasmarháké és a juhoké, és nincs központi része a kelátképző Ca2+.-nak. 6 pár diszulfid kötés és 1-2 kötés szakad meg, ami nem roncsolja az enzimmolekula teljes szerkezetét és nem védi meg az enzim aktivitását. Az enzimaktivitás a szarvasmarhák 72%-ának és a juhok 61%-ának felel meg. A juh tripszin hasonló a szarvasmarhához és sertéshez, de aktivitása valamivel magasabb, mint a szarvasmarháké és a sertéské.

A tripszin kifejezetten az arginin és a lizin-karboxil bázikus aminosavakból álló peptidkötésekre hat. Maga az enzim könnyen autolizálódik - A tripszin átalakul - A tripszin tovább bomlik triptázzá, sőt töredékekre is, és aktivitása is fokozatosan csökken és elveszik.

A gerinceseken kívül számos élőlényben is megtalálható, mint például a selyemhernyó, a marihuána, a rák és az aktinomicéták. Ezenkívül a trombin, a fibrinolitikus enzim, az értágító és más, a magasabb rendű állatok véralvadásával és gyulladásával kapcsolatos proteázok kémiai szerkezetét és specifitását tekintve szoros rokonságban állnak a tripszinnel. Megállapítható, hogy ezek az enzimek az evolúció folyamatában különböznek a közös ős enzimektől. A kimotripszin és az elasztáz szerkezetében és katalitikus mechanizmusában is szoros rokonságban állnak egymással, de specifitásuk teljesen eltérő.

Trypsin is a proteolytic enzyme extracted from the pancreas of cattle, sheep or pigs. The Chinese drug standard stipulates that the potency of each 1mg of dried product shall not be less than 2500 units. An endopeptidase extracted from the pancreas of cattle, sheep and pigs, which only breaks the peptide bond formed by the carboxyl group of lysine or arginine. White or beige crystalline powder. Soluble in water, insoluble in ethanol, glycerin, chloroform and ether. The molecular weight is 24000, pI 10.5, and the optimum pH value is about 7.8~8.5. Irreversible inactivation at pH>9.0. A Ca2+stabilizálja az enzimaktivitást; A nehézfém-ionok, a szerves foszforvegyületek, a DFP és a természetes tripszin inhibitorok erősen gátolják annak aktivitását. Gyulladáscsökkentő és gyulladáscsökkentő hatású a klinikákon, valamint bőrgyártásban, nyersselyem-feldolgozásban és élelmiszer-feldolgozásban az iparban.

Népszerű tags: tripszin por cas 9002-07-7, beszállítók, gyártók, gyár, nagykereskedelem, vétel, ár, ömlesztve, eladó